酶

1 拼音

méi

2 英文参考

enzyme

3 国家基本药物

与酶有关的国家基本药物零售指导价格信息

注（化学药品和生物制品部分）：

1、表中备注栏标注“*”的为代表品。

2、表中代表剂型规格在备注栏中加注“△”的，该代表剂型规格及与其有明确差比价关系的相关规格的价格为临时价格。

注（中成药部分）：

1、表中备注栏标注“*”的剂型规格为代表品。

2、表中备注栏加注“△”的剂型规格，及同剂型的其他规格为临时价格。

3、备注栏中标示用法用量的剂型规格，该剂型中其他规格的价格是基于相同用法用量，按《药品差比价规则》计算的。

4、表中剂型栏中标注的“蜜丸”，包括小蜜丸和大蜜丸。

4 概述

酶旧称“酵素”。是一类由生物细胞产生的在细胞内或细胞外具有催化功能的蛋白质。这种催化能力称为酶的活性。酶对其周围环境很敏感，在强酸、强碱环境中，在重金属盐、紫外线等因素影响下，发生不同程度的变性，降低甚至失去催化活性。约90％的细胞蛋白质是酶。大多数酶释放到细胞内（胞内酶），也有一些分泌到体液或单细胞生物的介质中（胞外酶）。新陈代谢所包括的化学反应几乎都是酶催化的；酶所催化的反应称酶促反应，酶所作用的反应物称底物。在真核生物中，一些酶（或反应）的相当量集中在细胞器的一定区域。迄今已发现的酶有2500种以上。分子量在数万至数十万之间。生物体内的含量一般极少，能参与生物体的各种生理生化活动，起催化剂的作用。酶在催化反应中具有高度专一性，能在接近体温的温度、常压、近中性PH环境中起催化作用。酶的催化效率高，其催化反应速度比一般无机催化剂高10⁷～l0¹³倍。如一个过氧化氢酶分子在一分钟内能使500万个过氧化氢分子分解为水和氢，比铁离子的催化效率高10⁹。酶对底物的催化作用有严格选择性，一种酶只能催化某一类或某一种物质的反应。酶分子上具有催化中心和结合中心，总称为酶的活性中心。酶的催化反应受到它所催化的反应产物的反馈调节。某些无机离子、简单的有机分子能提高酶的活性，称为酶的激活剂。能使酶活力下降但不引起酶蛋白变性的物质，称做抑制剂。

酶的缺点是不稳定，易受外界条件（如酸、碱和热等因素）的影响而变性失活。

酶的命名法有习惯命名法和国际命名法。习惯命名法一般根据作用底物而命名，如只作用于淀粉的淀粉酶，引起乳凝的凝乳酶等。国际命名法是根据其催化性质将酶分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、连接酶。

“酶”这个词源于人类对发酵现象的认识。1837年贝采留斯和李比希把发酵理解为催化分解反应，将酶（当时称“酵素”）和催化作用相联系。1860年贝特洛提出胞内酶概念，并把胞内酶与胞外酶统一起来。本世纪初开始探讨酶的本质。1926年，萨姆纳证明结晶的尿酶也是蛋白质。这样酶的研究和蛋白质的研究得以结合，成为生物化学以及分子生物学的重要研究内容。酶学是生物化学的重要分支之一。

新陈代谢是生命活动的基本特征之一，而构成新陈代谢的许多复杂而有规律的物质变化和能量变化都是在酶的催化下进行的 。酶催化提供细胞的能量、解除毒物、产生光、电等方面的反应。生物的生长、繁殖、遗传、运动、神经传导等生命活动都与酶的催化过程密切相关。

5 活性部位和必需基团

酶的一级结构和空间结构均与其功能密切相关。和底物相比，酶是很大的分子。酶分子中直接和底物结合及和催化作用直接有关的部位叫做活性部位（又称活性中心）。活性部位处在酶表面的裂隙内，具有由一些氨基酸侧链组成的三维结构。查在活性部位以外，对维持酶的空间结构必要的那些基团对于酶也是必需的。

6 酶的研究史

人们对酶的认识源于生产与科学研究的实践。1883年， Payen 从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀出一种对热不稳定的物质，它可促进淀粉水解成可溶性糖，使人们开始意识到生物细胞中可能存在着一种类似于催化剂的物质。1878年W .Kuhne首先把这类物质称为“enzyme”，中文译为“酶”。1926年美国化学家 Sumner 从刀豆中提取出脲酶并获得结晶，证明脲酶具有蛋白质的性质，并提出酶本身就是一种蛋白质。1982年以后陆续发现有催化活性的RNA，提供了RNA是早期生物催化剂的强有力证据。使人们进一步认识到酶不都是蛋白质。现代科学认为，酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。

迄今为止已被分离纯化的大多数酶都是蛋白质。主要依据是：（1）酶经酸碱水解的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空间结构的生物大分子，一切可以使蛋白质变性的化学和物理因素都同样可使酶变性失活；（3）酶是两性电解质，在不同的pH溶液中表现出不同的解离状态；（4）酶是大分子化合物，且具有不能透过半透膜等胶体性质；（5）1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。以上事实都表明大多数酶在化学本质上属于蛋白质。

20世纪80年代初期，美国Cech和Altman 各自独立地发现RNA 具有生物催化功能，Cech 将其定名为核酶（ribozyme）。近年来的研究表明，RNA 催化剂作用的底物除了RNA 外还有多糖、DNA 以及氨基酸酯等，催化反应的类型也有多种，但其化学本质却是核酸。

7 酶的性质和作用特点

一般性质 酶具有蛋白质的一般性质，如两性、变性及免疫反应等。

反应速度 酶促反应速度很快，为一般化学反应速度的10⁸～10²⁰倍，如在pH8和20℃时，尿素酶使尿素的水解速度加快10¹⁴倍。酶促反应速度受环境的温度、pH及其中某些化学物质的影响。

专一性（特异性） 酶和化学催化剂的主要差别在于酶的“专一性”较高。这就是说，酶对所催化的反应类型和底物均有严格的要求；一种酶只能催化一定结构或一些结构类似的化合物，进行一种特定的化学反应或一套密切相关的反应；而且酶只能作用于底物立体异构体中的一种，因为从三维角度看，不同的异构体不可能适合相同的活性部位，就像右手不能适合左手的手套一样。

8 酶的分类和命名

通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。

有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。

9 酶的催化机理

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H₂O₂→2H₂O O₂）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10¹¹倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。

酶催化效率的促进因素

接近程度和相对取向 和底物分子结合时，酶不仅要求敏感键和催化基团靠得很近，而且要求有合适的相对排列方向，这就大大增加了ES络合物进入过渡态的可能性。

拉紧和扭曲（诱导契合）与底物结合可能诱导酶分子发生构象变化，使活性部位拉紧并扭曲所结合的底物，以帮助ES络合物达到其过渡态。这种变化叫做酶对底物的诱导契合。相对大的酶分子的三级或四级结构的变化能对底物发挥力学的影响。这个概念可以解释酶为什么是蛋白质，并因此比大多数底物大得多。

一般酸-碱催化作用 酶活性部位某些氨基酸残基的侧链可能是良好的质子供体或受体。这些一般酸性或碱性基团是水溶液系统中许多有机反应的有力催化剂。

共价催化作用 有些酶与其底物结合形成极不稳定，共价连接的酶-底物络合物，这种ES络合物进一步反应生成产物比非催化反应容易进行。一种共价催化的模式是、酶置换了底物RX的功能基R，生成共价复合物EX；EX不稳定，它的水解速度比RX快得多。

非催化反应 RX H₂O→ROH HX

催化反应 RX E—OH→ROH EX

EX H₂O→E—OH HX

总反应 RX H₂O→ROH HX

10 酶的应用

由于酶的催化效率高，反应条件温和，且专一性强，不发生副反应；一些酶又便于从细胞或组织中提取，酶制剂在医、工业方面的应用越来越广泛。有些酶制剂可作为药物临床应用，如胰酶制剂用于治疗消化不良，L-天冬酰胺酶用于治疗白血病等。血液或组织液中酶活性的测定已成为重要的诊断辅助手段，如血中转氨酶活性的测定可协助诊断心肌梗塞和肝病。一些医用营养品如水解蛋白也是借酶的分解作用制成的。随着大量培养微生物和大量分离酶的适宜方法的发展，在一系列工业上使用酶制剂变得有经济效益。这些工业包括食品加工和保藏、纺织、制革、制药和制洗涤剂等，如蛋白酶用于皮革的脱毛，或加入洗涤剂以除去蛋白污物，淀粉酶用于纺织品脱淀粉浆或从淀粉生产高产量和高纯度的葡萄糖；果胶酯酶用于果汁和啤酒的澄清，葡糖氧化酶用于食品保存（除去食物和饮料包装中的氧）；葡糖异构酶用于生产果糖（如增加饮料的甜味）等。

酶工程与发酵工程、细胞工程、生化工程、基因工程，蛋白质工程六大技术体系相辅相成，形成以基因工程为主导的生物工程综合体系。就酶工程而言，目前大约有2000多种酶被鉴定出来，其中1000多种已达到均一纯度，数百种被结晶。已能工业化生产几十种酶制剂，在纺织、制糖、洗涤剂、医药生产中广泛应用。已能生产基因工程用的工具酶。固定化技术已用于生产青霉素酰化酶、氨基酰化酶、葡萄糖异构酶等。固定化细胞技术已用于果糖浆、半合成抗生素的生产。我国生产的尿激酶的化学修饰具有较高的临床应用价值。酶与疾病在病因学、诊断学和治疗学方面有密切关系。已知酶的先天性缺乏是先天性代谢性障碍的重要病因，血清（以及其他样品）酶活性的变化是一些疾病的诊断指标，许多酶制剂可作为“蛋白质类药物”在临床上使用。

工业上主要利用微生物发酵法生产各种酶制剂，其中应用最多的是淀粉酶制剂和蛋白酶制剂。淀粉酶主要用于纺织业进行棉布退浆，食品工业上使淀粉水解生成葡萄糖。蛋白酶大量用于皮革脱毛、蚕丝脱胶等。酶可作药物用于治病，如多酶片和胃蛋白酶是常用的助消化药。尿激酶可溶解血栓，是心肌梗死的急救药物。胰蛋白酶、糜蛋白酶等用于外科清创、化脓、腹腔浆膜粘连等的治疗。天门冬酰胺酶可使某种类型的白血病缓解。在分析和化验中使用酶，发展了许多快速、灵敏、专一的新方法，如在电极外包一层含葡萄糖氧化酶的薄膜，制成酶电极，用于测定血糖浓度，1分钟就可测1个样品，使化验速度显著加快。在饲料中添加一定量纤维素酶可使饲料中的纤维素水解生成葡萄糖，提高饲料的营养价值。