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蛋白质多态性

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1 拼音

dàn bái zhì duō tài xìng

2 注解

蛋白质多态性是人类结构蛋白质的多态性是一种普遍现象。例如结合珠蛋白(haptoglobin,Hp)是一种糖蛋白,其生理功能在于Hp和血红蛋白结合后不能透过肾小球膜,因而红细胞破坏后释出的血红蛋白不能被肾清除,既避免铁的大量丢失,也可保护肾免受损害。构成Hp分子的肽链有α和β链二种。Hp多态性主要是α链的遗传变异。α链有α1和α2二种。α1中又有αIs和αIF二种亚型,各由84个氨基酸组成,两者区别在于第54位氨基酸(αIF为赖氨酸,αIs为谷氨酸),因此可以推断这一区别是通过一次点突变形成。α2则由143个氨基酸组成。从α链一级结构分析,Hpα2是HpαIF的N端71个氨基酸和HpISC端的72个氨基酸连接而成,即发生了错误配对和不等交换,形成了与HbLepore相似的融合基因。Hpα1和α2肽链是由一对等位基因Hp1和Hp2所决定,基因定位于16q22.1,呈共显性遗传。因此有三种基本基因型:Hp1-1型为Hp=1/Hp1;Hp2-1型为Hp2/Hp1;Hp2-2型为Hp2/Hp2。除上述三型外。α还有其它变异型,由此组合成人群中Hp的多种多样的基因型和表现型。常见的3种Hp类型在不同人种中分布不同,Hp1和Hp2的基因频率也各异,Hp2基因频率以亚洲人中最高(0.75),欧洲白人次之(0.60),非洲人最低(0.30~0.40)。人血清运铁蛋白(transferrin,Tf)也是一种高度多态性系统。Tf基因位于3q21,已发现有30多种遗传类型(根据电泳迁移率快慢分型),也有明显的种族差异。

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  • 评论总管
    2021/1/20 22:39:43 | #0
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