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α-螺旋

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1 拼音

α luó xuán

2 英文参考

α-helix

3 注解

α-螺旋是存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构(见图)。由于羊毛和皮革等工业的需要,英美科学家自20世纪30年代始就利用X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质,发现它们都有有规则的立体结构。50年代初,L.C.波林首先提出一种名为α-螺旋的结构模型,很好地解释了毛发等的X射线衍射图谱,自此α-螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。

α-螺旋结构的主要特征为:①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为5.44埃;②螺旋结构被规则排布的氢键稳定,氢键排布的方式是:每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环,包含13个原子。因此,α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。

50年代末60年代初,J. C.肯德鲁与 M. F.佩鲁茨用X射线衍射法相继解出了结晶肌红蛋白血红蛋白的立体结构,此后陆续又解出了大量蛋白质的立体结构。这些结果证明,α-螺旋的确广泛存在于各类蛋白质分子中,不过有时与当初L.C.波林确定的某些参数值有些偏离。

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  • 评论总管
    2019/7/16 16:44:14 | #0
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本页最后修订于 2010年3月17日 星期三 14:17:46 (GMT+08:00)
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